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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.provenanceFacultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA-
dc.contributorTurjanski, Adrián-
dc.contributorLanzarotti, Esteban-
dc.creatorLanzarotti, Esteban-
dc.date.accessioned2018-05-04T22:02:09Z-
dc.date.accessioned2018-05-28T16:57:46Z-
dc.date.available2018-05-04T22:02:09Z-
dc.date.available2018-05-28T16:57:46Z-
dc.date.issued2016-03-18-
dc.identifier.urihttp://10.0.0.11:8080/jspui/handle/bnmm/75380-
dc.descriptionDurante la última decada, varios estudios han mostrado que la anotación automática de genomas resuelve muy bien el problema de recuperar informaci ón a partir de una secuenciación. A su vez, esto favoreció el crecimiento desmedido en la cantidad de genomas depositados en bases de datos que poseen una anotación automática, para los cuales se volvería imposible realizar experimentos sobre cada uno de los genes presentes en éstos genomas de manera de mejorar el conocimiento disponible. Es por esto que, obtener una estructura molde para construir un modelo 3D de una determinada secuencia, es una herramienta poderosa para entender las funciones de las proteínas. Una vez modelada la estructura, las interacciones presentes en ella aportan información de la función proteica. En esta tesis desarrollamos un pipeline bioinformático que a partir de la secuencia de un genoma bacteriano puede identificar las regiones codificantes, anotar su función y computa diversas propiedades de las proteínas codificadas. En una segunda etapa desarrollamos un pipeline de predicción de estructura secundaria y terciaria de proteínas que se integró con el sistema anterior. Finalmente, mediante el desarrollo de una base de datos de interacciones de amino ácidos basada en el PDB, estudiamos en detalle las interacciones aromáticas. Los anillos aromáticos forman clusters de interacciones que tienen particularidades que difieren según hayan sido encontrados en el interior de las proteínas o regiones de interacción proteína-ligando o interfaces de interacción proteína-proteína.-
dc.descriptionDuring the last decade, numerous studies have shown that automatic genome anotation performs quiet well in solving the problem of information retrieval from sequenced genomes. Also, this has favored an excesive growth of deposited (automatically) anotated genomes, which is imposible to design experiments over each of these genes present in each genome in order to improve the available knowledge. For this reason, obtaining a template structure to build a 3D model for a fixed sequence, is a powerful tool to understand protein functions. Once obtained the structure, the interactions involved in it, bring information about protein function. In this thesis we developed a bioinformatic pipeline which from a genomic sequence, identifies coding regions, anotates their functions and computes diverse properties. In a second stage, we developed a pipeline for prediction of protein secondary and tertiary structure, which was integrated to the previous system. Finally, by developing a structural database of amino acid interactions based ob PDB, we studied in detail aromatic interactions. Aromatics clusters have features that difer according they have been found i) in the core of the protein, ii) in small ligand binding regions and, iii) protein-protein interaction interfaces.-
dc.descriptionFil:Lanzarotti, Esteban. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.-
dc.formatapplication/pdf-
dc.languagespa-
dc.publisherFacultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.rightshttp://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar-
dc.source.urihttp://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_5960_Lanzarotti-
dc.titleHerramientas bioinformáticas para la predicción y análisis de estructuras de proteínas: de genomas a motivos estructurales-
dc.titleBioinformatic tools for prediction and analysis of protein structures: from genomes to structural motifs-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesis-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/tesis doctoral-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
Aparece en las colecciones: FCEN - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. UBA

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