Registro completo de metadatos
| Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
|---|---|---|
| dc.provenance | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA | - |
| dc.contributor | García, Augusto F. | - |
| dc.contributor | Raiger-Iustman, Laura J. | - |
| dc.creator | Raiger-Iustman, Laura J. | - |
| dc.date.accessioned | 2018-05-04T22:05:22Z | - |
| dc.date.accessioned | 2018-05-28T16:38:08Z | - |
| dc.date.available | 2018-05-04T22:05:22Z | - |
| dc.date.available | 2018-05-28T16:38:08Z | - |
| dc.date.issued | 2003 | - |
| dc.identifier.uri | http://10.0.0.11:8080/jspui/handle/bnmm/73969 | - |
| dc.description | Durante más de 10 años, nuestro grupo ha estudiado la relación que existe entre la fosforilación de péptidos asociados a las membranas fotosintéticas de bacterias fototróficas pertenecientes a distintos géneros y la síntesis del aparato fotosíntético. Estudios similares han sido llevados a cabo por diferentes grupos de investigación tanto en organismos fotosintéticos como en cloroplastos de plantas superiores. En Rhodobacter capsulatus se demostró la existencia de péptidos del complejo antena, sobre todo de los péptidos α2 y β1 de, que sufrían una modificación postraduccional por fosforilación y que dicha modificación estaba regulada por las condiciones ambientales en que el cultivo bacteriano se desarrollaba. Esta modificación estaba también relacionada con la regulación genética de la síntesis de los componentes del aparato fotosíntético y el mecanismo de inserción del mismo en las membranas. En el transcurso de este trabajo de tesis se ha observado que en Rhodovulum sulfidophilum existe un péptido de un peso molecular aparente de 6 kDa, al que se lo denominó péptido P, que se fosforila in vivo exclusivamente en tirosina. A pesar de que este péptido resultó no corresponder a ninguna de las proteínas que unen bacterioclorofila descriptas hasta el momento, su fosforilación parece depender de condiciones que regulan, en genreal, la sintesis del aparato fotosíntético, o sea que responde a los cambios en las condiciones de crecimiento: luz-oscuridad, aerobiosis-anaerobiosis. Es probable que este péptido fosforilable esté relacionado con los sitios de iniciación del crecimiento de las membranas intracitoplasmáticas. Durante este trabajo de tesis se también se construyó y caracterizó una mutante LH1- , no polar, denominada rsLRI. Dicha mutante se obtuvo por deleción de los genes pufBA, que codifican para las apoproteínas LH1β y LHIα. | - |
| dc.description | During the last ten years, our group has studied the relationship existing between phosphorylation of peptides of photosynthetic membranes in phototrophic bacteria belonging to different genera, and the synthesis of the photosynthetic apparatus. Similar studies have been performed in chloroplast of higher plants. In Rhodobacter capsulatus the LH2α and LH1β polypeptides were phosphorylated in vivo and the process was regulated by ambient growth conditions. This postranslational modification was related to the gene expression of the antenna polypeptides and their insertion in the membrane The present thesis work has revealed that in Rhodovulum sulfidophilum a small polypeptide of apparent MW of 6 kDa (P peptide) was phosphorylated exclusively in tyrosine This peptide could not be identified as a belonging to the photosynthetic apparatus although its phosphorylation depends on those conditions that regulates the synthesis of the photosynthetic apparatus. Thus it was govemed by changes in light-dark or aerobiosisanaerobiosis conditions. It is possible that peptide P was related with the initiation sites present in the intracitoplasmic membranes. In this work we have obtained and characterised a mutant resulting in a non-polar LH1- mutant was obtained by deleting pufBA genes codifying for LHl and βLH1α polypeptides | - |
| dc.description | Fil:Raiger-Iustman, Laura J.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.language | spa | - |
| dc.publisher | Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires | - |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | - |
| dc.rights | http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar | - |
| dc.source.uri | http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_3587_RaigerIustman | - |
| dc.subject | RHODOVULUM SULPHIDOPHILUM | - |
| dc.subject | PROTEIN PHOSPHORYLATION | - |
| dc.subject | ANTENNA COMPLEX | - |
| dc.subject | LH1 MUTANT | - |
| dc.subject | PHOTOSYNTHETIC BACTERIA | - |
| dc.subject | RHODOVULUM SULFIDOPHILUM | - |
| dc.subject | FOSFORILACION DE PROTEINAS | - |
| dc.subject | COMPLEJO ANTENA | - |
| dc.subject | MUTANTE LH1 | - |
| dc.subject | BACTERIA FOTOSINTETICA | - |
| dc.title | Estudio de la fosforilación de péptidos asociados a membranas fotosintéticas en Rhodovulum sulfidophilum | - |
| dc.title | Study of the phosphorylation of photosynthetic membrane associated peptides in Rhodovulum sulfidophilum | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/doctoralThesis | - |
| dc.type | info:ar-repo/semantics/tesis doctoral | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | - |
| Aparece en las colecciones: | FCEN - Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. UBA | |
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